Evaluación bioquímica de fracciones proteínicas de piñón Mexicano (Jatropha curcas L.)
DOI:
https://doi.org/10.3989/gya.072511Palabras clave:
Albúminas, Globulinas, Glutelinas, Jatropha curcas L, Prolaminas, Proteínas de almacenamientoResumen
Las proteínas de semillas de J. curcas L. se fraccionaron empleando el método de Osborne y posteriormente se determinaron algunas de sus propiedades bioquímicas y nutricionales. Las fracciones mayoritarias resultaron ser glutelinas (378 g kg–1 de proteína) y globulinas (201 g kg–1 de proteína) mientras que las albúminas y prolaminas fueron las fracciones minoritarias. La digestibilidad de la proteína resultó ser más alta en las glutelinas y globulinas, con valores de 81 y 80% respectivamente. El análisis por electroforesis mostró que las globulinas y glutelinas presentaron perfiles similares, los resultados sugieren que podría existir una relación con proteínas de almacenamiento 2S, 7S y 11S de origen vegetal. Asimismo, de acuerdo con la FAO/WHO, las fracciones proteínicas tuvieron niveles aceptables para la mayoría de los aminoácidos esenciales, sin embargo, las globulinas y glutelinas fueron deficientes en Lys y Trp.
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Adebowale YA, Adeyemi IA, Oshodi AA, Niranjan K. 2007. Isolation, fractionation and characterisation of proteins from Mucuna bean. Food Chem. 104, 287-299. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2006.11.050
Alaiz M, Navarro JL, Girón J, Vioque J. 1992. Amino acid analysis by high performance liquid chromatography after derivatization with dietil ethoxymethylenemalonate. J. Chromatogr. A. 591, 181-186. http://dx.doi.org/10.1016/0021-9673(92)80236-N
AOAC. 1997. Official methods of analysis of AOAC International. Association of Official Analytical Chemists, 15th ed, USA, pp. 2–32.
Bernardino NA, Scilingo AM, Añón MC, Dávila OG. 2006. Guava seed storage protein: Fractionation and characterization. Food Sci. Technol. 39, 902–910.
Cano-Asseleih LM, Plumbley RA, Hylands PJ. 1989. Purification and partial characterization of a hemagglutinin from seeds of Jatropha curcas. J. Food Biochem. 13, 1-20. http://dx.doi.org/10.1111/j.1745-4514.1989.tb00381.x
FAO/WHO Protein quality evaluation. 1991. Report of joint FAO/WHO expert consultation. In Food and Nutrition, Paper No. 51, Food Agriculture Organizations and the World Health Organization, Rome, Italy.
Fukushima D. 1991. Structures of plant storage proteins and their functions. Food Rev. Int. 7, 356–381. http://dx.doi.org/10.1080/87559129109540916
Hsu H, Vavak D, Satterlee L, Miller GA. 1977. Multienzyme technique for estimating protein digestibility. J Food Sci. 42, 1269–1279. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2621.1977.tb14476.x
Juan Lin, Xin Z, Jinya W, Peihong J, Kexuan T. 2010. Purification and characterization of curcin, a toxic lectin from the seed of Jatropha curcas. Prep Biochem Biotechnol. 40, 107 – 118. http://dx.doi.org/10.1080/10826060903558588 PMid :20213572
Laemmli UK. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 217, 680-685. http://dx.doi.org/10.1038/227680a0 PMid :5432063
Machuca J. 2000. Characterization of the seed proteins of Velvet Bean (Mucuna pruriens) from Nigeria. Food Chem. 68, 421-427. http://dx.doi.org/10.1016/S0308-8146(99)00211-3
Makkar HPS, Martínez HJ, Becker K. 2008. Variations in seed number per fruit, seed physical parameters and contents of oil, protein and phorbol ester in toxic and non toxic genotypes of Jatropha curcas. J. Plant Sci. 3, 260-265. http://dx.doi.org/10.3923/jps.2008.260.265
Martínez HJ, Siddhuraju P, Francis G, Dávila OG, Becker K. 2006. Chemical composition, toxic / antimetabolic constituents and effects of different treatments on their levels, in four provenances of Jatropha curcas L from Mexico. Food Chem. 96, 80-89. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2005.01.059
Menezes MF, Agra LM, Deus ON, Pinto FS, Martins dos Santos SA, Afonso VM, Tavares MOL. 2009. A new 2S albumin from Jatropha curcas L. seeds and assessment of its allergenic properties. Peptides 30, 2103-2107. http://dx.doi.org/10.1016/j.peptides.2009.08.008 PMid :19686791
Osborne TB. 1924. The vegetable protein. Longmans Green and Co, New York.
O’Farell PH. 1975. High resolution two-dimensional electrophoresis of proteins. J. Biol. Chem. 250, 4007- 4012. PMid :236308 PMCid:2874754
Ramulu P, Udayasekhara P. 2003. Total, insoluble and soluble dietary fibre contents of Indian fruits. J. Food Comp. Anal. 16, 677-685. http://dx.doi.org/10.1016/S0889-1575(03)00095-4
Sathe SK, Venkatachalam M. 2007. Fractionation and biochemical characterization of moth bean (Vigna aconitifolia L.) proteins. Food Sci. Technol. 40, 600-610.
Selje AN, Makkar HPS, Hoffmann EM, Francis G and Becker K. 2007. Quantitative and qualitative analyses of seed storage proteins from toxic and non-toxic varieties of Jatropha curcas L, EAAP Publication No. 124 International Symposium on Energy and Protein Metabolism. Vichy, France, pp. 625.
Schagger H, Von JG. 1987. Tricine-sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis for the separation of proteins in the range from 1 to 100 kDa. Anal. Biochem. 166, 368-379. http://dx.doi.org/10.1016/0003-2697(87)90587-2
Shewry PR, Miflin BJ. 1985. Seed storage proteins of economically important, Pomeranz (Ed.) Cereals advances in cereal science and technology. American Association of Cereal Chemistry, USA.
Shridhar KS, Mahesh V. 2007. Fractionation and biochemical characterization of moth bean (Vigna aconitifolia L.) proteins. Food Sci. Technol. 40, 600-610.
Utsumi S. 1992. Plant food protein engineering, Kinsella JE (Ed.) Advances in food and nutrition research. Academic Press, San Diego, CA, pp. 89-208.
Yust MM, Pedroche J, Girón CJ, Vioque J, Millán F, Alaiz M. 2004. Determination of tryptophan by highperformance liquid chromatography of alkaline hydrolysates with spectrophotometric detection. Food Chem. 85, 317-320. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2003.07.026
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